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日期20020608标题蛋白质
类别饲料成分资料来源中国饲料数据库中心
正文内容 蛋白质 19世纪中叶以后,对蛋白质这一术语曾用过不同词汇。如英文中曾用“protein bodies”,“albminoids”及“proteids”等;在德文中也曾用“eiweisskoper”,“teinstoff”及“proteinkoper”等词汇。直到20世纪初,生物化学家才统一用“protein”这一标准术语,该词系从希腊文“Προτο”转化而来,本意是“最原始的”。中文译为“蛋白质”。有人曾建议根据希腊文原义结合中文造字中“会意”的“形声”原理,将“月”(泛指有机物)与元(与“原”偕音)合成为“朊”字,与蛋白质是同意语。惜蛋白质一词已约定俗成,迄今“朊”字虽散于一些文献,但未被国家职能部门以及学术界所认同。 (一)蛋白质的化学组成 蛋白质是一类重要的高分子有机化合物。不同蛋白质,具有不同的生理功能。它是各种α-氨基酸通过酰胺键连成的长链分子。这种长链即所谓的“肽链”。许多蛋白质还包含有非肽链结构的其他组成成分,这种成分称为“配基”或“辅基”。组成蛋白质的主要元素是碳、氢、氧和氮,某些蛋白质还含有硫和磷,有些特殊蛋白质含有微量元素如铁、锌、铜、锰、碘、钼等。蛋白质组成单位是氨基酸,蛋白质是氨基酸的多聚物。蛋白质经酸、碱或蛋白酶水解后的尾产物是氨基酸。不同排列顺序及不同组合的氨基酸,构成不同形式的蛋白质。 (二)蛋白质的分类 自然界蛋白质的种类可达1010~10 sup>12种。对蛋白质的分类一是根据蛋白质化学组成繁简的程度,二是根据蛋白质分子的形状;此外还有根据蛋白质的溶解度进行分类的方法等。在各种分类方法之间,同一类型蛋白质又有交错重叠的情况。 1.根据蛋白质化学组成繁简和程度分类 (1)简单蛋白质:在蛋白质中完全由氨基酸构成的蛋白质称为简单蛋白质(simpleprotein)( 简单蛋白质分类表)。简单蛋白质可根据其溶解度再细分。 (2)结合蛋白质:除了简单蛋白质之外,有些蛋白质还与非蛋白质的辅基(prostheticgroup)或与其他分子结合在一起的称为结合蛋白质(conjugated protein),如血红蛋白、核蛋白等(结合蛋白质分类表)。结合蛋白质可根据其辅基成分再细分。
简单蛋白质分类表
分类存在实例
白蛋白(albumin)普遍存在于动植物体内血清清蛋白、乳清清蛋白、卵清清蛋白、麦清蛋白
球蛋白(globulin)普遍存在于动植物体内血清球蛋白、植物种子球蛋白、血纤维球蛋白原、β-乳球蛋白、甲状腺球蛋白、胰岛素
谷蛋白(gluten)存在于麦类、谷物种子麦谷种子、米谷种子
<组蛋白(histone)存在于动物体内胸腺组蛋白、肝组蛋白,在染色体中与DNA结合
精(液)蛋白(spermatine)存在于成熟的鱼类生殖细胞鲑精蛋白、鲱精蛋白
玉米醇溶蛋白(zein)存在于谷物种子小麦谷胶蛋白、大麦谷胶蛋白、玉米谷胶蛋白
角硬蛋白keratin)存在于毛发、羽毛、蹄壳、结缔组织角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白

动植物的细胞核、细胞质、病毒及噬菌体
结合蛋白质分类表
分类 辅基成分分布及实例
核蛋白(nucleo-protein)脱氧核糖核蛋白脱氧核糖核酸
核糖体核糖核酸
烟草花叶病毒核糖核酸
脂蛋白(lipoproteins)β1-脂蛋白磷脂、胆固醇、中性脂动物血浆、细胞膜、卵黄、卵磷脂、脑磷脂
糖蛋白(glycoprotein)γ-球蛋白己糖胺、半乳糖、甘露糖、唾液酸卵蛋白、免疫球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白、唾液、黏液、血液、骨黏蛋白、腱蛋白
血清类粘蛋白半乳糖、N-乙酰半乳糖胺、N-乙酰神经氨酸
磷蛋白(phosphprotein)酪蛋白磷酸基(通过酯键与丝氨酸残基连接)乳酪蛋白、胃蛋白酶、磷酸酯、卵黄高磷蛋白
血红素蛋白(hemoglobin)血红蛋白铁噗琳(ferroporplyria)血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、叶绿蛋白
细胞色素C铁噗琳
叶绿蛋白铁噗琳
黄素蛋白(flavoprotein)琥珀酸脱氢酶黄素腺嘌呤二核甘酸琥珀酸脱氢酶
D-氨基酸氧化酶黄素腺嘌呤二核甘酸
金属蛋白(matalloprotein)铁蛋白氢氧化铁(Fe(OH)<sub>3</sub>)动物脾脏、线粒体
细胞色素氧化酶铁和铜(Fe和Cu)
乙醇脱氢酶锌(Zn)
黄嘌呤氧化酶钼和铁(Mo和Fe)
2.根据蛋白质分子的形状分类,可将蛋白质分为纤维状蛋白和球状蛋白 纤维状蛋白形状似纤维,不溶于水,其中有构成动物体内结蒂组织的胶原蛋白;存在于动物腱、动脉和其他弹性组织中的弹性蛋白;构成动物毛发、羽毛、爪蹄、角等不易溶于水的角蛋白;广泛存在于动物血液中的球形或椭圆形的球蛋白等。 (三)蛋白质的分子量 蛋白质是由各种氨基酸组成的巨大分子,其分子量很大,变化范围很广,不同蛋白质的分子量不同,从大约6 000到1 000 000道尔顿(dalton,缩略语Da,参见第二章蛋白质转化)或更大。某些蛋白质是2个或多个蛋白质亚基通过非共价键连接聚合而成的寡聚蛋白质(otigomeric protein),有些寡聚蛋白质的分子量可高达数百万甚至数千万。例如胰岛素(牛)的分子量只有5 700,而烟草花叶病毒(tobacco mosaic virus缩略语TMV)的分子量则高达4 000万。有些寡聚蛋白质在一定条件下可以解离成它们的亚基,在生物体内相当稳定;而且有些亚基可以从细胞或组织中以均一的或结晶的形式分离出来,但是,这种蛋白质多以寡聚蛋白质的形式存在时,其活性才能得到或充分得到表现。 蛋白质溶液的许多性质是与其分子体积和分子量紧密相联系的,尤其与蛋白质的胶体性质有关。由于蛋白质具有极不相同的溶解性和溶液的胶体本性,所以在测定蛋白质的分子量上存在许多困难,现在大多利用蛋白质的某些物理性质,设计出专门仪器进行分析。 (四)蛋白质的构象 蛋白质是由很多氨基酸通过肽键连接起来形成的多肽链,每一种天然的蛋白质都有自己特有的空间结构。这种空间结构通常称为蛋白质的构象(conformation)。世界从空间看是三维的,而物质是立体的。1个分子内的原子间的关系在普通有机化学中多以平面形式表达;但是在蛋白质结构中的原子间的关系是立体的,所以分子内各原子间的相互的立体关系就形成各自的构象。构象与构型(configuration)的涵义不同。构型是要有共价键的变化,才能出现立体结构变化的一种立体结构。如氨基酸从“D型”变“L型”即是简单的例子(图氨基酸的构型示例),而构象则不需要共价键变化就能使立体结构改变。因此,20世纪70年代以来,国际上研究生物高分子结构的科学工作者们多建议用“构象”来表达蛋白质的立体结构和分子光学活性。还要注意的是,所谓“L-”与“D-”是表示在分子结构空间的4个基团的相互位置。与旋光值的“正”、“负”值是两个概念,在有机化学及光学中经常将旋光值的正值以正(+)表示,代表右旋;负值以负(-)表示,代表左旋,如“L(+)-LyS''即表示该赖氨酸的旋光值是正值。由于多数氨基酸都是“L型”。所以一般将“十”、“-''号略去,有时甚至连“L-”,“D-”也略去(详见本节氨基酸的理化性质的解释,参见本章第一节)。蛋白质的构象是用来表示1个多肽结构中,一切原子沿着共价键转动而产生的不同空间排列,这种结构的改变会涉及到氢键的形成和破坏,但不致使共价键被破坏。一系列经典实验证明,蛋白质的天然构象只能由氨基酸的顺序来决定。水分子的化学性质是决定蛋白质构象的重要原因,各个氨基酸侧链之间的差异不仅在于大小和形状,而且在于它们所带电荷以及亲水性和疏水性。蛋白质的天然结构主要是由于肽链内部和肽链之间发生相互作用的结果,在很大程度上也取决于肽链于水所产生的相互作用,因为蛋白质是处于水的环境中。根据蛋白质的构象又可以把蛋白质分成纤维状蛋白质和球状蛋白质两大类。
氨基酸的构型示例图
纤维状蛋白质:不溶于水或稀盐溶液,在生物体内作为结构成分存在。纤维状蛋白质中,多肽链沿着纤维纵轴的方向借助肽链内氢键卷曲成α-螺旋体,或借助链间氢键连接成伸展的β-折叠片。 球状蛋白质:多数溶于水,在细胞内通常承担动态的功能。天然的球状蛋白质中,多肽链盘绕成紧密的球状结构。 (五)蛋白质的结构 蛋白质由多种氨基酸结合而成,水解后产生α-氨基酸。每个氨基酸通过它们的共同骨架与20种不同侧链(略写为“R”基)氨基酸中的另一个相结合,起到连接作用的是肽键(一CO-NH一)。即由前一个氨基酸的羧基与后一个氨基酸的氨基之间失去1个分子水形成的一种酰胺键(即肽键)连接起来的。在自然界已发现的氨基酸约有200多种。但在动植物机体中一般只有20多种。氨基酸以不同数目、比例、排列次序以及肽键数目和空间结构,形成了成千上万种不同的蛋白质。由于蛋白质的结构极其复杂,目前一般按其结构水平,分为初级结构(primarystructure)和高级结构来进行研究。 1.蛋白质的初级结构蛋白质的初级结构又称一级结构。国际理论与应用化学协会(International Pure and Applied Chemistry,缩略语IUPAC)(1969)经过讨论,规定:“蛋白质的一级结构专指蛋白质中肽链中的氨基酸的排列顺序”,其他内容属于一般的化学结构。如胰岛素是由2条链组成的分子(胰岛素原的一级结构示意图)。一是A链、另一是B链。 在胰岛素原中,A链的N端与B链的C端之间有1条C肽链。C肽链由30个残基组成(蛋白质的化学结构示意图)。一个链状结构的肽链经水解后,将肽键断裂,转变成一系列氨基酸。链中相当于氨基酸的单元结构称为“残基”,上述链状结构称为“肽链”。氨基一端称为“氨基末端”(或“N末端”),羧基一端称为“羧基末端”(或“C末端”)。
胰岛素原的一级结构示意图

蛋白质的化学结构示意图
蛋白质分子是由20多种氨基酸以肽链连接的共价多肽链。肽链中的氨基酸由于参加了肽链的形成,已不再是完整的分子,常称为氨基酸残基。在蛋白质的多肽分子中,连接氨基酸残基的共价键,除基本方式是肽链外,常见的还有二硫键(又称硫一硫基),二硫键在稳定蛋白质的空间结构和生物学特性上起着重要作用。其结构式如下:
由于肽单元相互旋转,使主链出现各种构象。主链构象不同,侧链(R)就出现在不同的空间位置上。侧链有大小,相互间或者吸引,或者排斥,或者相互作用,于是一个蛋白质侧链的这种作用力,使得主链与侧链相互影响、相互制约,进而达到一个相对稳定状态,形成整个蛋白质分子的特定的构象。但是这些概念都属于蛋白质的化学结构范畴,与蛋白质的一级结构是两个概念。 2.蛋白质的高级结构20世纪50年代初期,研究蛋白质的构象多集中于纤维状蛋白,发现了α-螺旋与β-结构。α-螺旋的圈数很多、很长,而且不是直线。因此,形成了螺旋的螺旋(蛋白质的α-螺旋结构示意图)。Lindersфtrm-Lang建议将蛋白质的α-螺旋结构称为“二级结构”(secondary structure),而将蛋白质的螺旋的螺旋结构称为“三级结构”。随着人们对蛋白质高级结构研究的不断深入,还提出了蛋白质一蛋白质相互作用的“四级结构”等。但Weflauffer(1973)曾提出,二级、三级结构用于了解纤维状蛋白质的结构概念清晰、准确尚有可取之处。但用于研究球形蛋白质的晶体结构和了解溶液中的蛋白质构象时,则难以得出客观的结论。尽管许多学者都同意Weflauffer的论点。但是许多生物化学工作者仍然习惯于用“二级结构”、“三级结构”这类通俗易懂的术语来解释蛋白质的结构。为此,国际理论与应用化学协会对“二级结构”、“三级结构”、“四级结构”的涵义做了相应的试行解释。读者可参阅专门文献或著作。
左手a-螺旋 右手a-螺旋

蛋白质2级结构
蛋白质2级结构
发布单位负责人中国饲料数据库情报网中心



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